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  1. 医学科
  2. 麻酔学講座
  3. 学術雑誌掲載論文等(麻酔学講座)

General anesthetic binding mode via hydration with weak affinity and molecular discrimination: General anesthetic dissolution in interfacial water of the common binding site of GABAA receptor

http://hdl.handle.net/10422/00013573
http://hdl.handle.net/10422/00013573
b03c480e-7ebc-49a2-b3e3-fea0883146dc
名前 / ファイル ライセンス アクション
biophysico.bppb-v20.0005.pdf biophysico.bppb-v20.0005 (2.4 MB)
This article is licensed under the Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International License.
To view a copy of this license, visit https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/.
Item type 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2023-06-05
タイトル
タイトル General anesthetic binding mode via hydration with weak affinity and molecular discrimination: General anesthetic dissolution in interfacial water of the common binding site of GABAA receptor
言語
言語 eng
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 GABAA
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 receptor
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 general anesthetics
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 molecular recognition
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 protein hydration
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 dissolution
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
著者 SETO, Tomoyoshi

× SETO, Tomoyoshi

WEKO 4127
e-Rad 10335177
ORCID 0000-0002-2163-0699

SETO, Tomoyoshi

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著者別名 瀬戸, 倫義

× 瀬戸, 倫義

WEKO 4127
e-Rad 10335177
ORCID 0000-0002-2163-0699

瀬戸, 倫義

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 The GABAA receptor (GABAAR) is a target channel for the loss of awareness of general anesthesia. General anesthetic (GA) spans a wide range of chemical structures, such as monatomic molecules, barbital acids, phenols, ethers, and alkanes. GA has a weak binding affinity, and the affinity has a characteristic that correlates with the solubility in olive oil rather than the molecular shape. The GA binding site of GABAAR is common to GAs and exists in the transmembrane domain of the GABAAR intersubunit. In this study, the mechanism of GA binding, which allows binding of various GAs with intersubunit selectivity, was elucidated from the hydration analysis of the binding site. Regardless of the diverse GA chemical structures, a strong correlation was observed between the binding free energy and total dehydration number of the binding process. The GA binding free energy was more involved in the binding dehydration and showed molecular recognition that allowed for the binding of various GA structures via binding site hydration. We regarded the GA substitution for the interfacial water molecule of the binding site as a dissolution into the interfacial hydration layer. The elucidation of the GA binding mechanism mediated by hydration at the GABAAR common binding site provides a rationale for the combined use of anesthetics in medical practice and its combination adjustments via drug interactions.
書誌情報 en : Biophysics and Physicobiology

巻 20, 号 2, 発行日 2023-04-12
出版者
出版者 日本生物物理学会
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 2189-4779
DOI
関連タイプ isIdenticalTo
識別子タイプ DOI
関連識別子 https://doi.org/10.2142/biophysico.bppb-v20.0005
関連名称 10.2142/biophysico.bppb-v20.0005
権利
権利情報 © 2023 THE BIOPHYSICAL SOCIETY OF JAPAN
フォーマット
内容記述タイプ Other
内容記述 application/pdf
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
資源タイプ
内容記述タイプ Other
内容記述 Journal Article
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Ver.1 2023-06-19 11:06:17.756693
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